Ads

Virüsler

Tabiattaki tüm varlıklar canlı form ve cansız form olarak iki gruba ayrılmışlardır.Cansız forma dahil olan varlıklar, üreyemeyen, solunum yapmayan beslenmeye ihtiyacı olamayan tüm varlıklardır. Örneğin denizler, göller, kayalar, bulutlar, dağlar vs. ekosistem içerisinde sürekli bir dönüşüm içerisinde olmasına rağmen canlı sayılmazlar.

Bir varlığın canlı sayılabilmesi için, az öncede belirttiğimiz gibi üreyebilmesi, beslenebilmesi, solunum yapabilmesi ve diğer canlılarla sürekli bir ilişki içerisinde olması gerekirki ancak böyle bir varlığa canlı denebilir. Bugün bilim adamları, canlıları sistematik olarak sınıflandırırken virüsün hangi kategoriye konacağı konusunda hala bir ittifak kuramamıştır.
Çünki virüsler bazı hallerde canlı gibi davranırken diğer bazı hallerde tam bir ” inorganik ” madde gibi davranır.Dolayısıyla ortaya büyük bir tezat çıkmaktadır.Virüslerin nasıl olupta hem canlı gibi davrandıklarını hemde cansız gibi göründüklerini, düşündürücü yaşam döngülerini inceleyerek anlamaya çalışalım.

Virüsün anatomisi:

Virüs, doğadaki en basit canlı türlerinden bile daha basit bir yapıya sahiptir.Bildiğiniz gibi bakterilerin vücudu yanlızca tek bir hücreden oluşan yalın bir anatomiye sahiptir.Fakat virüslerin vücudu bir hücreden bile oluşmaz.Yanlızca hücreyi oluşturan temel yapıtaşlarının çok az bir miktarının yine kompleks bir yapı oluşturmalarından meydana gelmiştir.

Bir hücre proteinlerden, nükleik asitlerden, hücre zarından, kompleks organellerden (mitekondri, endoplazmik retikulum, golgi aygıtı, ribozomlar vs.), nukleus (çekirdek) den ve daha birçok enzim ve sayamadığımız kimyasal moleküllerden oluşan oldukça karmaşık bir yapıya sahiptir.

Virüsler ise yukarıda saydığımız hücre yapıtaşlarından yanlızca üç tanesinin kompleks oluşturmasıyla meydana gelir.Bu yapıtaşları protein, enzim ve nükleik asitlerdir.Bazı virüslerde ise yağ moleküllerinede rastlanılır.Virüs, yanlızca bu üç yapıtaşından oluşan basit bir yapıya sahip olmasına karşın ne amaç uğuruna kendini çoğaltmaya çalıştığını ve canlı – cansız formları arasında nasıl gidip geldiği çözülememiş mühim bir problemdir.

Virüsler ancak ” elektron mikroskobu ” ile görülebilirler.Işık mikroskopları ile görülmeleri imkansızdır.Öyleki bir virüs bakteriyle kıyaslandığında, bakterinin yanında çok küçük kalan bir boyuta sahiptir ve boyu ancak
” nm ” (nanometre, yani metrenin milyarda biri) uzunluk birimi ile ölçülebilir.

Virüslerin anatomisi yanlızca bu moleküler yapılardan ibarettir.Fakat buradaki en büyük soru işareti ise bu moleküllerin neden kendilerini çoğaltmak istedikleridir.

Moleküller atomlardan oluşan maddelerdir.Maddenin ise şuuru ve aklı yoktur.Fakat gördüğünüz gibi yanlızca bir molekül yığını olan virüsler doğada kendilerini çoğaltmak için sürekli bir canlı hücre arayışı içerisine girmişlerdir.Bu esrarengiz yapılar üreseler bile ne beslenebilirler nede soluk alıp verebilirler. Bir bakteri bile dışarıdan aldığı molekülleri işleyerek hayatını sürdürür, solunum yapar ve vücudunda oluşan artık maddeleri dışarı atabilir, fakat virüslerin buna benzer fonksiyonlarıda yoktur.

Bakteriler besin ve diğer hayati moleküllerin yokluğunda hayatlarını kaybederken virüslerin ölmesi diye birşey söz konusu değildir.

Virüslerin hem cansız hemde canlı özellik gösterdiklerinden bahsetmiştik.Virüsü canlı yapan özellik üreyebilmesidir.Fakat cansız olarak görünmesinin sebebi ise, içine yerleşip onu üreme amacıyla kullanacağı bir hücre bulamadığı zaman ” Kristal ” bir yapıya dönüşmeleridir.Bu şekilde virüs tıpkı havada süzülen bir toz zerreciği gibi bir partikül halinde doğada serbest olarak dolanır.Ta ki canlı bir hücreye rastgelip onu üreme amacıyla kullanıncaya kadar.

Bakterinin içerisinde dolanan RNA molekülü bakteriye ait DNA molekülünün belli bir bölgesine yerleşir.Bu yerleşme belirli genler arasında konumlanarak gerçekleşir.Örneğin bakteride A geni ile B geni yanyana ise virüs RNA sı bu iki genin arasına yerleşir.Yani A geninin içerisinde yada B geninin içerisinde herhangi bir yere yerşleşmez.Bakterinin virüs RNA sını içeren şekline ise ” Lizogen bakteri ” adı verilir.
Bakteri, üremek için DNA sını replike ederken farkında olmadan virüsün RNA sınıda replike eder.Bakteri çoğalmaya devam ederken bir yandan da virüsün RNA sının bir kopyasını üretir.Bu kopyalanan RNA nın içerisinde ise virüsün tüm genetik bilgileri saklıdır.Mesela virüsün üzerini örten kılıf proteinin aminoasit şifreleri bu RNA da bulunur.Bakteri replikasyonla ürettiği virüs RNA sından aynı zamanda virüsün örtüsü için gerekli proteinleride translasyon yoluyla yani protien üretim mekanizmaları yoluyla üretir.

Virüs bakteriyi tıpkı bir köle gibi çalıştırarak kendisini çoğaltmaya başlar.Bakteri öyle bir duruma gelirki ürettiği virüsleri taşıyamaz olur ve parçalanır.Bu olaya ise ” Liziz ” denir.Aşağıdaki şekilde bu olayın meydana gelişi şematize edilmiştir.

İnsanın karşılaştığı mühim problem ise, yanlızca bir RNA ve proteinden oluşan virüslerin ne amaçla üredikleri ve bu zekice tasarlanmış üreme planını nasıl uygulamaya koyduklarıdır.Bir molekül grubundan oluşan virüslerin bu planı düşünüp uygulamaya koyması mümkün değildir, ancak üstün gücün emri doğrultusunda hareket edebilirler.

Virüslerin ortak yönü, bir canlı grubuna rastlamasıyla kendini çoğaltmaya başlamasıdır.Bir virüsün canlı bir hücre olmaksızın kendini çoğaltması ise mümkün değildir.Yani virüs ancak ve ancak canlı bir hücre vasıtasıyla kendini çoğaltabilir.Çünki virüsün sahip olduğu RNA sını kopyalayıp deşifre edecek bir mekanizması yoktur.

Sitemizin ” Genlerin dünyası ” bölümünde hücrenin kendini üretmek için kullandığı mekanizmalar üzerinde durmuştuk.Bu mekanizmaların parçaları ise DNA kopyalayıcı enzimler, tamir edici enzimler, protein üretiminden sorumlu olan ribozomlar, transfer RNA (tRNA) lar, aminoasitler vs. dir.Fakat bir virüste RNA ve bazı eritici enzimler dışında bu mekanizmaların parçalarından hiçbirisi yoktur.
Dolayısıyla virüs kendini çoğaltamaz fakat bu mekanizmalara sahip bir hücreyi kullanma gibi bir kurnazlık gösterir.

Virüsün kullandığı hücreler yanlızca bakteri hücreleri değildir.Bunun yanında insan ve diğer birçok canlının hücrelerine girerek bu hücreleri kendi doğrultusunda çalıştırmaya başlar.Bazı virüsler vardırki yanlızca belirli hüceler içerisinde çoğalabilir.

Buna en iyi örnek ” Kuduz ” virüsüdür.Kuduz virüsü bir köpek veya bir kedinin vücudunun içerisine girdiği zaman hemen ilk rastladığı hücreye girmez.Kuduz virüsünün çoğalabileceği hücre ” Beyin ” hücresidir.Bu yüzden bu virüsün beyine kadar ulaşması gerekmektedir.Dolayısıyla virüs bulaştığı hayvanı derhal öldürmez.Beyine ulaşan virüs beynin belirli bir bölgesindeki hücrelerin içine yerleşerek derhal kendini üretmeye başlar.

Bu üreme zamanına kuluçka zamanı denir.Ve zamanı geldiğinde köpek veya kedinin beyninde ağır bir tahribat meydana gelirki buda hayvanın ölümüne sebep olur.

Bunun yanında doğada binlerce tip virüs vardır ve herbiri kendine has özelliklerde olup değişik tiplerde hastalıklara neden olurlar.Yazımızın ilerleyen bölümlerinde AIDS virüsünede deyineceğiz.

Bazı virüs türleri ise insan ve hayvanlara zarar verebildiği gibi bitkilerede zarar verebilmektedir.

Gönderiliyor, Lütfen Bekleyin....

Bu yazıda telif haklarına ve yasalara aykırı bir bilgi veya link bulunuyorsa lütfen buradan iletişime geçiniz.

Enzimlerin Yapısı ve İşleyişi

Enzimler, Proteinlerden yapılmışlardır ve doğal olarak yalnız canlılar tarafından sentezlenirler. Hücre içerisinde meydana gelen binlerce tepkimenin hızını ve özgüllüğünü düzenlerler. Çok defa hücre dışında da etkinliklerini korurlar.

Solunumun, büyümenin, kas kasılmasının, sinirdeki iletimin, fotosentezin, azot bağlanmasının, deaminasiyonun, sindirim vs.’nin temelini oluştururlar.

Canlı hücrelerde tepkimeler kural olarak 0-50°C; çoğunlukla da 20-42°C arasında meydana gelir. Bu sıcaklıkta tepkimelerin oluşması biyokatalizör denen enzim ya da fermentlerle olur. Bu, aktivasyon enerjisinin düşürülmesi ile olur.

Başlangıçta “E n z i m” terimi, sindirim kanalında olduğu gibi bir çözelti ya da sıvı içerisinde etki ettiği durumlarda (Kühn 1878); buna karşın “Ferment = Maya” terimi çoğunluk hamur mayasında olduğu gibi, hücreye bağlı olduğu durumlarda kullanılmıştır. Buchner (1897), fermentlerin de hücre dışında etki ettiğini bulunca iki terim arasındaki farklılık ortadan kalkmış oldu. Her iki terim arasında bugün herhangi bir fark olmamakla beraber, bakteri, mantar ve diğer hücreli enzima tik işlevler, mayalanma ve etki maddeleri de ferment olarak kullanılacaktır.

Enzimlerin özellikleri:

Yalıtılan enzimlerin tümü protein yapısındadır ya da protein kısmı bulundururlar. Etki ettiği maddenin sonuna “Ase = Az” eki getirilerek ya da katalizlediği tepkimenin çeşidine göre adlandırılırlar. Örneğin, kitine etki eden kitinaz enzimi vs. Çok defa renksizdirler, bazen sarı, yeşil, mavi, kahverengi ya da kırmızı olabilirler. Suda ya da sulandırılmış tuz çözeltisinde çözülebilirler. Fakat mitokondrilerde bulunan enzimler lipoproteinler ile bağlandığından (bir fosfolipit-protein kompleksi) suda çözünmez. Enzimlerin etkinlikleri akıllara durgunluk verecek derecededir; örneğin, sığır karaciğerinden elde edilen ve bir molekül demir içeren katalaz enzimi, bir dakikada, O C°’de 5.000.000 hidrojen peroksit (H2Cy molekülünü H2O ve 1 /2 O2′ye parçalayabilir. Enzimin etki ettiği bileşiğe “Substrat” denir; bu durumda hidrojen peroksit katalazın substratıdır. Enzimin saniyede etki ettiği substrat molekül sayışma Enzimin Etkinlik Değeri = Turnover Sayışı denir. Bu O C°’de katalaz enzimi için 5.000.000 dür. Bazı enzimler tepkimelerde yan ürün olarak vücutta H2O2 meydana getirdiğinden ve bu da vücut için zehirli olduğundan, katalaz enzimi onları sürekli parçalayarak hücreleri korur. Bir molekül katalaz enziminin parçaladığı H2O2′i demir atomu yalnız başına ancak 300 senede parçalayabilir. Ya da mol başına aktivasyon enerjisi için 18.000 kalori vermek gerekir. Kolloyidal platin bu aktivasyon enerjisini 11.700 Kal./Mol.’a, katalaz enzimi de 5500 Kal./Mol.’a düşürür. Bazı enzimler çok özgüldür; yalnız bir substrata etki eder. örneğin, üreaz yalnız üreye etki ederek onu amonyak ve CO2′de parçalar. Halbuki bazıları çeşitli substratlara etki eder; dolayısıyla daha az özgüldürler, örneğin peroksidaz başta hidrojen peroksit olmak üzere birçok bileşiğe etki eder. Bazı enzimler yalnız bazı bağlar için özgüldür, örneğin pankreastan salgılanan lipaz, yağlardaki ester bağlarına etki eder.

Kuramsal olarak enzimli tepkimeler dönüşlüdür; enzim, tepkimenin yönünü değil dengenin oranım saptar. Tipik örnek, lipazın yağı parçalaması; fakat aynı zamanda gliserin ile yağ asitlerini birleştirmesidir. Ortamda sadece yağ asidi ya da sadece gliserin ile yağ asitlerinin birleşimi varsa denge ona göre, Yağ ——-> gliserin + 3 yağ asidi şeklinde olur. Denge noktası, yani tepkimenin hangi yöne gideceği termodinamik yasalanna göre belirlenir. Çünkü denge bir tarata doğru giderken enerji verir, tersine enerji alır.

Enerjiye gereksinim gösteren tepkimelerin, enerji meydana getiren tepkimelerle aynı zamanda meydana gelmesi gerekir ya da enerji herhangi bir şekilde önceden depo edilmelidir. Canlı bünyesinde enerji depo etme, fosfor esterleri şeklinde olur. Yaşamsal işlevlerin yürütülmesinde ATP (adenozin trifosfat) en önemlilerindendir; bu bileşik batarya gibi görev yapar.

Enzimler hücrede bir takım ‘team’ halinde çalışır; birinin son ürünü kendisinden sonraki enzimin substratını yapar, örneğin, amilaz enzimi nişastayı iki zincirli maltoza, maltaz enzimi ise maltozu tek zincirli glikoza çevirir. Bir seri enzim aracılığıyla (11 kadar), daha sonra göreceğimiz gibi, glikoz da laktik aside çevrilir vs.

Enzimlerin Yapısı:

Tüm enzim proteinleri genler tarafından şifrelenir. Dolayısıyla amino asit dizilimi kendine özgüdür (bir gen-bir enzim kuralını hatırlayınız). Bazı enzimler (pepsin ve üreaz gibi) yalnız proteinden oluşmuştur. Fakat diğer çoğunluğu iki farklı kısımdan meydana gelmiştir. Bunlar:

a) Protein Kısmı (enzimin apoenzim kısmı): Bu kısım enzimin hangi maddeye etki edeceğini saptar.
b) Koenzîm Kısmı: Organik ya da inorganik, çok defa fosfattan meydana gelmiş, protein kısmına göre çok daha küçük moleküllü bir kısmıdır. Enzimde işlev gören ve esas iş yapan kısım bu kısımdır. Koenzim kısmı genellikle protein kısmından ayrılabilir ve analizlerinde birçok vitamini bünyesinde bulundurduğu (thiamin, niacin, riboflavin vs.) görülmüştür. Buradan şu genelleştirmeyi yapabiliriz: Bütün vitaminler hücrede enzimlerin koenzim kısmı olarak ödev görürler. Ne koenzim ne de apoenzim kısmı yalnız başına etkindir. Bazı enzimler ortama yalnız belirli iyonlar eklendiğinde etkindirler, örneğin bazı enzim zincirine ancak Mg++ iyonu eklenince glikozu laktik aside çevirebilir. Tükrükteki amilaz nişastayı yalnız Cl iyonlarının bulunduğu ortamda parçalayabilir. Canlı bünyesinde bulunan eser elementler, Mn, Cu, Zn, Fe ve diğer elementler bu enzimatik işlevlerde aktivatör olarak kullanılır. Bazen enzimin iş görebilmesi için bir metal iyonuna gereksinim vardır. Yani koenzim kısmı metal iyonu ise (Ca++, K++ Mg+, Zn++) buna “Kofaktör” denir. Enzimin etkinlik göstermesi için gereksinme duyduğu organik moleküllere “K o e n z i m” denir. Bazı durumlarda koenzim kısmı apoenzim kısmına kuvvetlice (kovalent) bağlanmıştır; bu sıkı bağlanan kısma “Prostetik Grup”; prostetik grupla apoenzim kısmının her ikisine birden de “Holoenzim” denir. Koenzimlerden önemli olanların bazılarını hücre metabolizmasında göreceğiz.

Enzimlerin bir kısmı sitoplazmaya serbestçe dağılmış olarak, diğer bir kısmı da hücredeki bazı yapılara sıkıca bağlanmış olarak bulunur. Laktik asit, amino asit ve yağ asitlerinden türeyen maddeleri karbondioksit ve suya kadar parçalayan solunum enzimleri, mitokondri zarlarının yapışma katılır. Keza ribozomların işlevsel bütünlüğüne katılan enzimler de bu tiptir. Dokulardaki enzimler değişik yöntemlerle saptanabilir.

Enzimlerin Sınıflandırılması:

Her enzimin 4 rakamlı bir numarası vardır, örneğin, 3.6.1.3. “ATP fosfohidrolaz” da birinci numara sınıfını, ikinci numara alt sınıfını, üçüncü numara grubunu, dördüncü numara da kendine özgü sıra numarasını) verir. Buna göre enzim sınıfları şunlardır:
1. Oksidoredüktazlar: Redoks tepkimelerini katalizler.
a) Dehidrogenazlar: elektron kazandırıcı tepkimeleri etkilerler.
b) Oksidazlar: Elektron kaybeden tepkimeleri etkilerler.
c) Redüktazlar: Substratı bir redüktör aracılığıyla indirgeyen enzimlere denir. örneğin asetaldehit redüktaz, asetaldehiti alkole redükler.
d) Transhidrogenazlar: Bir molekülden diğerine hidrojen taşıyarak onu redüklerler.
e)Hidroksilazlar: Substratlarına bir hidroksil ya da su molekülü katan enzimlere denir, örneğin, fenilalanin hidroksilaz bir hidroksil grubunu fenilalanine ekleyerek onu tirozine dönüştürür.
Transferaz Enzimler: Hidrojenin dışında bir atomun veya atom grubunun (metil, karboksil, glikozil, amino, fosfat grupları) bir molekülden diğerine aktarılmasını sağlarlar.
Dekarboksilazlar: Karboksilik asitlerden CO2 çıkmasını sağlarlar.
3. Hidrolaz Enzimler: Bir molekül su sokmak suretiyle ya da su molekülü aracılığıyla moleküllerin yıkılmasını sağlayan enzimlerdir. Ester, peptit, asitanhidrit ve glikozidik bağlarına etki ederler.
a) Esterazlar: Ester bağım yıkan enzimlerdir (lipaz, ribonükleaz, fosfataz, pirofosfataz, glikozidaz).
b) Proteazlar: Peptit bağım yıkan ezimlerdir (proteinaz).
4. Liazlar: Su molekülü çıkarmadan molekülleri yıkan enzimlerdir, örneğin C-C bağı, aldolaz ve dekarboksilazla yıkılır. Keza C-0 ve C-N bağım yıkanlar da vardır.
5. izomerazlar: Molekül içinde değişiklik yaparak onun uzayda dizilişin! değiştiren enzimlerdir. Örneğin razemaz, epimeraz.
6. Ligazlar (= Sentetazlar): Enerji kullanarak substrat moleküllerinin birbirine bağlanmasını; örneğin amino asitlerin ve yağ asitlerinin aktifleşmesini sağlarlar.

Enzimlerin Çalışma Mekanizması:

Daha önce de değindiğimiz gibi enzimin hangi substratla çalışılacağını saptayan kısmı apoenzim kısmıdır. Demek ki apoenzim kısmıyla substrat arasında bir ilişki vardır. Alman kimyacısı EMIL FISCHER tarafından bunun kilit anahtar uyumu gibi olacağı savunulmuştur. Koenzim kısmı daha çok kimyasal bağa yakın olarak işlev gösterir, örneğin ester bağlarını parçalar vs. öyle anlaşılıyor ki enzimin apoenzim kısmı bir ya da birkaç yerinden (aktif bölgelerden) substrat molekülüne yapışıyor ya da bağlanıyor (yani bir enzim-substrat kompleksi oluşturuyor) ve bu arada koenzim kısmı substrat üzerindeki bağlarla gerçek anlamda birleşmeye veya bağlanmaya giderek onu parçalıyor. Elinde kazması olan bir yol işçisi, kazacağı yeri kendisi saptamasına karşın (apoenzim kısmı), kazma işlemini yapan kazmanın kendisidir (koenzim kısmı). Enzimlerde kural aynıdır. Enzimlerin kimyasal yapıları, özellikle üçüncül yapıları tam olarak bilinmediğinden (ilk yapışı açıklanan enzim ribonukleaz, 124 amino asitten meydana gelmiştir) çalışma mekanizmaları da hala tam anlamıyla açıklığa kavuşturulamamıştır.

Enzimlerin Çalışmasına Etki Eden Faktörler : Sıcaklık

Sıcaklık 10 °C yükseldiğinde tepkime hızı iki misli artar; yani tepkime hızının yükselmesi, sıcaklıkla doğru orantılıdır. Fakat belirli bir noktadan itibaren düşmeye başlar ve tamamen durur. En iyi çalışabileceği sıcaklığa Optimum Sıcaklık denir. Yüksek sıcaklıklarda enzimler etkisizdirler (genellikle 55-60 °C’de). Bazı ılıcalarda yosunlar 80 °C’de yaşabilirler; fakat bunun üzerindeki sıcaklıklarda enzimleri tamamen koagüle olur ve bir daha etkili hale geçemez. Optimum noktanın biraz üzerinde enzimler etkisiz olmasına karşın, sıcaklık düşünce tekrar etkili hale geçebilirler. Fakat bu sıcaklığın devamı ya da sıcaklığın biraz daha yükselmesi enzimlerin etkinliğini sonsuz olarak ortadan kaldırır. Enzimlerin etkisiz hale geçmeleri ile proteinlerin koagüle olması arasında büyük bir ilişkinin olması, onların, büyük bir kısminin proteinlerden yapıldığım kanıtlar. Doğal olarak enzimler, proteinlerin bir kısmı gibi üçüncül yapıya sahiptir veya en azından moleküllerinin bir kısmı bu yapıdadır. Fakat yüksek sıcaklıklarda bu helozonik ya da üçüncül yapı parçalandığından ya da birbiri üzerine yığıldığından, protein koagüle olur ve enzim etkisiz hale geçer (sütün kaynatılmasında, bakteri enzimlerinin etkisiz hale geçmesi ile ekşime önlenir; bu yoldan teknikte büyük ölçüde yararlanılır; konserve vs. yapımında). Düşük sıcaklıklar enzimin etkinliğini azaltır. 0°C’de enzim ya hiç ya da pek az işlev gösterir; fakat soğuğun enzimin yapışım bozduğu görülmemiştir. Sıcaklık eski hale döndüğünde etkinlik yine başlar (dondurmak suretiyle besin maddelerinin saklanması, yine enzimlerin etkisiz hale geçirilmesiyle sağlanır), insan vücudunda, daha doğrusu sabit sıcaklıklı hayvanlardaki enzimler çoğunluk 37°C’de optimum etkindirler. Daha yüksek sıcaklıklarda (çocuklarda 42, yetişkinlerde 41 °C) enzimler etkisizleşirler; çok defa da koagüle olurlar.

pH:

Enzimler pH değişimine karşı çok duyarlıdırlar. Genellikle çok fazla asidik ve alkalik ortamda etkisizdirler. Bazı hallerde enzimler en yüksek etkinliği belirli bir pH derecesinde gösterirler. Bu pH derecesine “Optimum pH” denir. Örneğin, proteini parçalayan pepsin, midenin 2 pH’lık asidik ortamında maksimum çalışır; buna zıt olarak pankreastan salgılanan ve yine protein sindiriminde rol alan tripsin, ancak 8,5 pH’de optimum olarak çalışabilir. pH’la ilgili olmasının nedeni, yapılarında proteinleri taşımalarındandır. Ola ki, pH’a bağlı olarak protein molekülü üzerinde çeşitli elektrik yüklenmeleri ve buna bağlı olarak dış yüz şekli (üçüncül yapı) meydana gelmekte ve substratla-enzim uyuşmasını sağlamaktadır. Belki de bu elektrik yüklenmesi enzim-substrat arasındaki çekiciliği artırmaktadır. Kuvvetli asitler ve bazlar enzimleri koagüle ederler.

Enzim /Substrat Derişimi:

Eğer pH ve sıcaklık sabit tutulursa, enzim/substrat derişimi arasındaki orana bağlı olarak bir tepkime hızı görülür. Substratın ya da enzimin fazla olması bu hızı değişik şekillerde etkileyebilir. Bol substrat bulunan bir ortama eklenecek enzim, son ürünün miktarım artıracaktır.

Diğer Kimyasal Maddeler ve Suyun Etkisi:

Birçok kimyasal madde enzimleri etkisiz hale getirir; örneğin, siyanit, solunumda önemli rol oynayan sitokrom oksidaz enzimin! etkileyerek inhibe eder (Şekil 2.15/c). Ölüm meydana gelebilir. Florit, glikozu laktik aside çeviren enzim kademele-rine etki eder. Hatta enzimin bizzat kendisi zehir etkisi yapabilir; örneğin, 1 mg. kristal tripsin, farenin damarına enjekte edilirse ölüm meydana gelir. Bazı yılan, arı ve akrep zehirleri de enzimatik etki göstererek kan hücrelerin! ya da diğer dokuları tahrip ederler.

Enzimlerin büyük bir kısmı işlevlerini su içerisinde gösterdiklerinden, suyun miktarı da enzim işlevinde etken bir koşuldur. Genellikle % 15′in altında su içeren ortamlarda, enzimler işlev göstermezler. Reçel ve pekmez yapımında bu faktör önemlidir. Sulandırılan reçelin, balın ya da pekmezin vs.’nin mayalanması ve ekşi-mesi bu yüzdendir. Hatta tahıl alımlarında su oranının % 15′in altında istenmesi de bu nedene dayanır.

Prof. Dr. Ali Demirsoy

Gönderiliyor, Lütfen Bekleyin....

Bu yazıda telif haklarına ve yasalara aykırı bir bilgi veya link bulunuyorsa lütfen buradan iletişime geçiniz.

Toplam 13 sayfa, 3. sayfa gösteriliyor.« İlk...234...10...Son »
Sponsorlar: ZAYIFLAMA HAPI.ZAYIFLAMA.estetik.flash oyun.evden eve nakliye.evden eve nakliyat

Evden Eve Nakliyat- Chat - Mynet - Dini Sohbet - Sohbet - Masal dinle - Netcim